Prionen als Kontaminanten

Prionen sind vermutlich die Erreger der übertragbaren spongiformen Enzephalitis (TSE). TSE sind eine Gruppe neurodegenerativer Erkrankungen, die Menschen und einige Tierarten befallen. Prionen sind Proteine, die normalerweise reichlich im Gehirn vorkommen. Sie haben jedoch ein gefährliches, abnorm gefaltetes Gegenstück. Durch diese abnorme Konformation wird das Prionprotein infektiös. Die abnormen Prionen töten Neuronen ab und hinterlassen flüssigkeitsgefüllte Hohlräume. Daher wird das veränderte Gewebe als spongiform bezeichnet. PrP-sen steht für das normale Prion, PrP-res für die krankheitserregenden Prionen. Das abnorm gefaltete Prion bewirkt vermutlich, dass sich normale Prionen ebenfalls falsch falten, und löst so eine Kettenreaktion aus.

Die normale Funktion der Prionen ist bisher nicht vollständig geklärt. Prionen sitzen auf der Oberfläche von Neuronen, kommen aber auch in anderen Geweben vor. Frühe Untersuchungen deuteten darauf hin, dass Prionen zum Schutz der Neuronen beitragen und ihnen helfen, auf Sauerstoffmangel zu reagieren. Prionbedingte TSE schreiten in der Regel rasch voran und verlaufen bislang tödlich.

Prionen werden unter anderem mit der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit (CJD, Mensch), Kuru (Neuguinea, Mensch), der Bovine Spongiforme Enzephalopathie (BSE, Rind), Scrapie (Schaf, Ziege) und der spongiformen Enzephalopathie der Huftiere (Hirsch) in Verbindung gebracht. Studien deuten darauf hin, dass Punktmutationen des menschlichen Prion-Gens, also Aminosäuresubstitutionen, ein normales Prion in ein abnorm gefaltetes Prion umwandeln und so zu CJD führen.

Abnorme Prionproteine sind sehr resistent gegen Desinfektionsmittel, Hitze, UV- und ionisierende Strahlung sowie gegen Formalin. Dennoch lassen sie sich durch Hitze, Chemikalien, Kombinationen aus Hitze und Chemikalien, Druck und Zeit denaturieren. Bekanntlich werden Prionen bei 900 °F in 4 Stunden denaturiert. Im Autoklaven lassen sich Prionen mit feuchter Hitze bei 270 °F (132 °C) und etwa 27 psi in 90 Minuten denaturieren.

Laut einer Studie der Universität von Alberta von Anfang 2012 sind Prionen anfällig für molekulares Ozon. Das eröffnet einen einfachen Weg, medizinische und zahnmedizinische chirurgische Instrumente sowie Schlachtabfälle zu dekontaminieren und Wasser und Abwasser zu behandeln. Dr. Neumann berichtet, man könne ein medizinisches Instrument in ein Ozonbad legen und so sehr schnell 99,99 Prozent der vorhandenen Prionen zerstören. Noch steht aus, ein Tier mit dem behandelten Prion zu infizieren, um die Ergebnisse zu bestätigen.

Weitere Informationen zur Inaktivierung von Prionen:

http://aem.asm.org/content/early/2011/11/28/AEM.06791-11.abstract