Prions

Les prions sont considérés comme les agents responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST). Les EST forment un groupe de maladies neurodégénératives qui touchent l’être humain et certains animaux. Le prion est une protéine que l’on trouve normalement dans le cerveau, où elle est abondante ; mais elle possède un homologue malfaisant, anormalement replié. C’est cette conformation anormale qui rend la protéine prion infectieuse. Ces prions anormaux tuent les neurones et laissent derrière eux des espaces remplis de liquide, d’où le mot « spongiforme » qui décrit l’anatomie. L’abréviation PrP-sen désigne le prion normal, PrP-res le prion pathogène. On pense que le prion anormalement replié amène les prions normaux à se replier anormalement à leur tour, déclenchant une réaction en chaîne.

La fonction normale du prion n’est pas entièrement comprise à ce jour. Les prions se trouvent à la surface des neurones, mais aussi dans d’autres tissus. Les premiers travaux suggèrent qu’ils jouent un rôle dans la protection des neurones et les aident à réagir à un manque d’oxygène. Les EST à prions évoluent en général rapidement et sont à ce jour mortelles.

Les prions sont liés à la maladie de Creutzfeldt-Jakob (MCJ, maladie humaine), au kuru (Nouvelle-Guinée, humain), à l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB, vache), à la tremblante (mouton, chèvre) et à l’encéphalopathie spongiforme des cervidés, pour n’en citer que quelques-unes. Des études suggèrent que des mutations ponctuelles du gène humain du prion, qui entraînent des substitutions d’acides aminés, transforment un prion normal en prion anormalement replié et conduisent à la MCJ.

Les protéines prions anormales sont très résistantes aux désinfectants, à la chaleur, aux rayonnements UV et ionisants ainsi qu’au formol. Elles peuvent néanmoins être dénaturées par la chaleur, par des produits chimiques, par l’association des deux, par la pression et par le temps. On a rapporté une dénaturation des prions après incinération à 900 °F pendant 4 heures. À l’autoclave, les prions peuvent être dénaturés à la chaleur humide, à 270 °F et 21 psi pendant 90 minutes.

Une étude menée à l’Université de l’Alberta début 2012 indique que le prion est sensible à l’ozone moléculaire. Ce pourrait être une solution simple pour décontaminer les instruments chirurgicaux médicaux et dentaires, les déchets d’abattoir, ainsi que pour traiter l’eau et les eaux usées. Le Dr Neumann rapporte : « Il est possible de prendre un instrument médical, de le plonger dans un bain d’ozone et de détruire très rapidement 99,99 pour cent des prions qui s’y trouvent. » À ce stade, il reste à infecter effectivement un animal avec le prion traité pour valider ces résultats.

Pour en savoir plus sur l’inactivation des prions :

http://aem.asm.org/content/early/2011/11/28/AEM.06791-11.abstract